测量酶动力学
作为一种背景， 酶是作为催化剂在减少反应发生的活化能量方面起作用的蛋白质。 活化能是使反应“开始”所需的能量，因为如果它们具有热力学可能性，许多反应不会很快发生（或根本不发生）。
酶在特定位点（称为活性位点）中催化特定反应，其中反应物结合并反应以产生产物。 底物具有仅对它们特异的活性位点，以便在同一位置没有其他物质结合或反应。 就像锁和钥匙一样，每种酶只会催化一种特定的反应（有些例外）。
在蛋白质分离方法中使用比活性来指示纯化的百分比。 在购买酶时，知道这个单位是非常重要的，以表明你得到的纯酶有多少。
当测量酶动力学（酶与底物 - 或表面反应的速率）时，比活性定义为每单位时间酶制备物中每mg蛋白质酶转化（反应催化）的底物量。
具体活动的一个例子是：
比活性是酶纯度的重要量度。 不同批次的纯酶应具有相同的值，甚至稀释酶溶液多次将具有相同的比活性值，即使将存在不同的酶活性值。 这是因为在计算具体活动时，分子（单位/ ml）和分母（mg / ml）受到同等影响。
具体活动与活动有很大不同，但具体活动的计算仍然取决于活动价值。 这意味着所述的具体活性值也将取决于酶单位定义。
具有低于预期比活性值的一批酶可能含有已被改变或与杂质混合的酶分子。
影响酶活性的因素
在不同的实验室中测量时，一种酶可能具有不同的测量活性值（即测量活性的实际差异，而不是由于使用不同的单位定义造成的明显差异）。
进行测定的方式（测定酶纯度的方法）将影响报道的活性值。 例如，酶在37摄氏度的温度与20摄氏度的温度之间通常更活跃，因此如果在21摄氏度下进行测定，则该值将不同于在32摄氏度的温度下进行的测定（通常，测定在20-37摄氏度之间的温度下进行）。
因此，酶单位的定义将更好地表达为1单位（U）是在标准条件下每分钟催化1nmol底物的反应的酶的量。